微管结合蛋白是微管动态的重要调控因子.本项目拟通过对花粉中克隆到的植物微管结合蛋譙B401蛋白的生物化学和细胞生物学的研究,阐明SB401蛋白对微管的结合性质和解聚微管的作用机制;了解SB401蛋白的磷酸化和去磷酸化以及自聚合对其功能的调控作用;并探索SB401蛋白在植物细胞中的具体功能.本研究将使我们对植物微管结合蛋白的功能有新的认识.

微管结合蛋白（Microtubule associated protein）通过对微管动态和组织的调控作用进而影响微管骨架的功能。在本研究项目中，我们证明了在马铃薯花粉中特异表达的蛋白－SB401是一种新的植物微管结合蛋白。共沉淀和共聚焦显微镜实验结果证明SB401可以在体外条件下结合微管，并使微管形成微管束。电子显微镜的观察结果表明SB401并不像其他植物微管结合蛋白在微管间形成横桥结构，而是结合在整个微管的侧壁将微管连接成束。微管束中微管的间隔大约为4～5纳米。非变性胶的分析结果表明SB401可以形成二聚体，因而SB401可能在微管间以二聚体的形式交连微管。在SB401存在条件下，进一步的研究还发现SB401也可以结合微丝并使微丝成束。但是SB401对微管有更高的亲和性，在微管和微丝同时存在时，SB401首先使微管成束并进而使微丝定位到微管上。我们的研究结果表明，SB401是一种花粉特异的植物微管结合蛋白，对微管的动态和组织有重要作用，并且可能通过连接微管和微丝协调细胞骨架的功能。