GRIP1含有七个PDZ结构域，通过PDZ-配体的相互作用，来聚集及组成信号蛋白复合体；通过与微管肌动蛋白（kinesinI）的结合，GRIP1可能参与蛋白的转运。GRIP1的PDZ结构域可分为三个功能模块：PDZ123，PDZ456和PDZ7，但具体的分子机理尚未清楚。.本项目拟通过生化及结构生物学的手段，来研究PDZ123与胞外基质蛋白Fras1结合的分子机理；以及功能模块PDZ123发挥作用的分子机理，如其中是否存在超模块（supramodule）。实验表明，Fras1的不正确细胞定位，将导致试验老鼠带有Fraser综合症的表征。我们将利用体外模型来揭示GRIP1对Fras1转运的分子机理，这将进一步使人们了解GRIP1转运蛋白的作用机理，也将丰富人们对Fraser综合症病理认识，并为该病的治疗提供一些基础及依据。

GRIP1 含有七个 PDZ 结构域，通过 PDZ-配体的相互作用，来聚集及组成信号蛋白复合体；通过与微管肌动蛋白（kinesinI）的结合，GRIP1 可能参与蛋白的转运。GRIP1 的 PDZ 结构域可分为三个功能模块：PDZ123，PDZ456 和 PDZ7，但具体的分子机理尚未清楚。 本项目拟通过生化及结构生物学的手段，来研究 PDZ123 与胞外基质蛋白 Fras1 结合的分子机理；以及功能模块 PDZ123 发挥作用的分子机理，如其中是否存在超模块（supramodule）。实验表明，Fras1 的不正确细胞定位，将导致试验老鼠带有 Fraser 综合症的表征。因此，该项目的研究成果将丰富人们对 Fraser 综合症病理认识，并为该病的治疗提供一些基础及依据。通过本项目的实施，结果表明GRIP1中的PDZ123存在超模块PDZ12及通过该超模块与Fras1蛋白的羧基端结合，同时我们解析了PDZ12/Fras1复合物的晶体结构。该复合物结构阐明了GRIP1与Fras1结合的分子机理及可能的调控机制。