2005年发现T3受体（TR）新同功体mRNA，9月获NCBI DQ191165号注册。它比TRβ1在中间多108bp序列，相当于内含子3-4中一段，俨然似一新外显子。编码的受体蛋白比β1多36氨基酸。与已知α1、α2、α3、β1、β2、β3以及截短的Δα1、Δα2、Δβ3皆不同。与晚近发现的各截短亚型相反，是为加长的亚型，依NCBI命名TRβΔ。TR转录本的这种"加长"的加工前所未见。本题目的是克隆此新cDNA，并对其表达蛋白的性质、功能和产生机制等系统研究，全面鉴定自主发现的新受体。预期将为TR家族添一新成员。还可给TRβ全基因添一新的外显子，对其organization做重要修正；并质疑和修改TRβpre-mRNA加工的changing point原说法，是原创性基础研究。在我们未及继续工作之时，2007年国外乘机向NCBI抢先注册此新受体蛋白。形势逼人，故申请立项，尽快继续工作。

我们研究了新受体TRβΔ的性质和功能，TRβΔ即可与T3特异性结合，又能与DNA中的TRE结合；在对TRβΔ mRNA的生成机制研究中，我们发现TRβ小基因在多种细胞系中被成功转录并剪接成两种转录本。而且TRβΔ的mRNA是由于选择性多用了N外显子而产生，此种剪接方式同时体现在mRNA及蛋白水平上。在大鼠细胞中，剪接产生TRβΔ占大多数。同时TRβΔ的表达受到T3的调节。而且在大鼠不同组织中TRβΔ的表达明显高于TRβ1。我们成功制备了特异性识别TRβΔ的抗体，检测了TRβΔ蛋白在成年大鼠组织中的表达，而且我们又在垂体中发现了一个新的特异表达的TRβ同功体，被命名为TRbeta2Delta（TRβ2Δ，HM043807.1）。