基因冗余现象令利用突变体筛选研究植物信号转导变得越来越困难。蛋白质是细胞功能的最终执行者，且信号转导过程往往与蛋白质的翻译后修饰相关，因此利用蛋白质组学方法来寻找这些在信号转导中被修饰的蛋白，近年来已成为研究信号转导途径的一种新手段。利用蛋白质组学方法，我们发现了一个参与BR信号转导的新成员BRP.本项目将利用酵母双杂交，免疫共沉淀等方法来寻找能和BRP相互作用的蛋白；并通过蛋白质组学，分子生物学，遗传学和生物化学等研究手段对BRP在BR信号转导过程中的作用机理进行深入的研究。同时我们将继续利用蛋白质组学方法来寻找其它的质膜上受BR调节的蛋白。通过对这些质膜上的BR调节蛋白的研究，我们将对BR调节细胞生长的分子机理有更深入的理解。

BR信号传导主要由一系列蛋白磷酸化和去磷酸化事件来介导，但是此前的BR信号传导的研究主要侧重于蛋白级联磷酸化的研究，对于磷酸化的BR信号组分如何去磷酸化的研究却不是非常的清楚。通过本项目的研究，申请人发现蛋白磷酸酶PP2A在BR信号传导中起双而向调节作用。一方面PP2A B’α和B’β能通过将BZR1去磷酸化，启动下游BR调节的基因表达来正向调节BR信号传导途径。另一方面，PP2A B’亚基家族其他成员如B’η还能与BR受体BRI1结合，并通过将BRI1去磷酸化来反向调节BR信号传导途径。进一步的研究发现不同PP2A B’亚基的这种功能的区别主要是由于他们在细胞核中定位与否决定的。我们的研究表明正向调节因子PP2A B’α和B’β定位在胞质和细胞核中，而其他起反向调节作用的PP2A B’家族成员则只定位在细胞质中。如果将BR正向调节蛋白B’β人为地加上出核序列使其定位在胞质中，B’β则抑制BR信号传递。反之，如果将B’η人为加上一段核定位序列使其定位在细胞核中，B’η则能正向调节BR信号传递。这些结果为研究BR信号传导途径中蛋白去磷酸化调节机制提供了重要的线索。