用X-射线晶体学解析从葎草花粉直接纯化的天然主要致敏蛋白（nHum j 3）的晶体结构。同时解析nHum j 3-鼠IgG单抗Fab片段复合物的晶体结构（已经筛选获得该单抗，保藏号：CGMCC No. 3209，与IgE识别表位重叠74%），分析其相互作用的残基以及Hum j 3蛋白的B细胞构象表位。另外，利用交叠多肽探针扫描技术分析Hum j 3蛋白的IgE线性表位。最终得到标示有重要B细胞表位的Hum j 3晶体结构。根据该晶体结构定点突变Hum j 3蛋白，经竞争抑制ELISA、表面等离子体共振、圆二色谱等验证其中影响Hum j 3与IgE/IgG结合的关键氨基酸位点，评价过敏患者T细胞对突变体的反应性，筛选具有低致敏性的Hum j 3突变蛋白。本项目将为Hum j 3蛋白的功能研究及其与抗体的相互作用机制提供结构生物学基础，为建立合适的Hum j 3分子疫苗质量标准提供理论依据。